Forschern ist es erstmals gelungen, detaillierte Einblicke in den Bildungsmechanismus des Rinderwahn-Prion-Proteins zu gewinnen.
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BSE entstand, weil die britischen Tiermehlfabriken Ende der siebziger Jahre ihren Herstellprozess änderten unter dem Kostendruck: Schlachtabfälle und Tierkadaver wurden weniger gründlich sterilisiert. Die BSE-Prionen überlebten die Prozedur, was aber unerkannt bleibt. 1984 starben in England die ersten Kühe Rinderwahnsinn. 1987 entdecken Forscher, dass BSE eine Prionenkrankheit ist und Tiermehl die Prionen überträgt.
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(Goethe-Universität Frankfurt am Main 14. August 2013) - Obowhl der Ausbruch der BSE-Krise bereits gut 20 Jahre zurück liegt, sind die Ursachen von Erkrankungen wie Rinderwahnsinn (BSE) und der verwandten Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen in vielen Aspekten ein Mysterium geblieben. Forschern der Goethe-Universität ist es nun gelungen, Einblicke mit bis dato unerreichter Genauigkeit in die krankheitsrelevanten Ablagerungsprozesse des Proteins auf atomarer Ebene zu gewinnen.
Das besondere Charakteristikum dieses Typus von Krankheiten ist, dass die Übertragung des Erregers auf einem infektiösen Eiweissstoff beruht und weder Bakterien noch Viren involviert. Dieser Einweissstoff ist als Prion-Protein bekannt. Eigentlich handelt es sich um ein harmloses Protein im menschlichen Körper. Gefährlich wird es, wenn sich einzelne Moleküle des Prion-Proteins zu Oligomeren zusammen lagern und dabei ihre dreidimensionale Struktur verändern.
Das geschieht nicht nur im Verlauf von Prionen-Erkrankungen, sondern auch durch Alterung oder spezifische Punktmutationen. Diese oligomeren Strukturen sind auch Träger der Infektiosität: Sie können zwischen Individuen übertragen werden und prägen dann im neuen Wirt ihre Struktur auch Molekülen des Prion-Proteins auf, die zunächst nicht als Oligomere vorlagen.
Dr. Kai Schlepckow in der Arbeitsgruppe von Prof. Harald Schwalbe an der Goethe-Universität ist es erstmals gelungen, detaillierte Einblicke in den Bildungsmechanismus von Oligomeren des Prion-Proteins zu gewinnen.
„Wir konnten quasi für jede einzelne Aminosäure nachverfolgen, zu welchem Zeitpunkt sie in den Aggregationsprozess eingreift. Dieser Prozess ist viel komplexer, als man bisher angenommen hat“, berichtet Prof. Schwalbe. Diese Informationen sind von zentraler Bedeutung, da es ohne sie nicht möglich sein wird, Therapeutika zu entwickeln, die die Bildung infektiöser Partikel unterbinden.
Mit Hilfe der Kernmagnetresonanzspektroskopie (NMR-Spektroskopie) konnte der Prozess der Oligomerisierung mit atomarer Auflösung verfolgt werden. Auf diese Weise war es möglich, verschiedene Bereiche des Prion-Protein-Moleküls auf ihre spezifischen Beiträge zur Oligomerisierung zu untersuchen.
„Wir waren fasziniert zu sehen, dass sich das Molekül während der Oligomerisierung nicht gleichförmig verhält. Vielmehr sind verschiedene Molekülbereiche in unterschiedliche Abschnitte dieses Prozesses involviert. Somit können wir den Bildungsmechanismus von Oligomeren des Prion-Proteins mit bisher nicht erreichter Genauigkeit beschreiben“, fasst Dr. Schlepckow die Ergebnisse der Studie zusammen, die kürzlich als Very Important Paper in der renommierten Fachzeitschrift Angewandte Chemie veröffentlich wurde.
Publikation: Kai Schlepckow und Harald Schwalbe: Molecular Mechanism of Prion Protein Oligomerization at Atomic Resolution, Angew Chem Int Ed Engl. 2013
http://dx.doi.org/10.1002/ange.201305184
http://dx.doi.org/10.1002/anie.201305184
Informationen: Prof. Harald Schwalbe, Institut für Organische Chemie und Chemische Biologie, Campus Riedberg, Tel.: (069) 798-29130; schwalbe@em.uni-frankfurt.de
Die Goethe-Universität ist eine forschungsstarke Hochschule in der europäischen Finanzmetropole Frankfurt. 1914 von Frankfurter Bürgern gegründet, ist sie heute eine der zehn drittmittelstärksten und grössten Universitäten Deutschlands. Am 1. Januar 2008 gewann sie mit der Rückkehr zu ihren historischen Wurzeln als Stiftungsuniversität ein einzigartiges Mass an Eigenständigkeit.
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(gb)
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